Untersuchungen zur Eliminierung und Resorption von Zink aus Säugerspermatozoen während der Nebenhodenpassage
| dc.contributor.corporatename | Kassel, Universität, FB 19, Biologie/Chemie | |
| dc.contributor.referee | Zöltzer, Hellmuth (PD. Dr.) | |
| dc.contributor.referee | Follmann, Hartmut (Prof. em. Dr.) | |
| dc.contributor.referee | Henkel, R. (PD. Dr.) | |
| dc.date.accessioned | 2006-05-08T12:40:21Z | |
| dc.date.available | 2006-05-08T12:40:21Z | |
| dc.date.examination | 2003-09-09 | |
| dc.date.issued | 2004-09-29 | |
| dc.format.extent | 29851188 bytes | |
| dc.format.mimetype | application/pdf | |
| dc.identifier.uri | urn:nbn:de:hebis:34-1235 | |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/123456789/1235 | |
| dc.language.iso | ger | |
| dc.rights | Urheberrechtlich geschützt | |
| dc.rights.uri | https://rightsstatements.org/page/InC/1.0/ | |
| dc.subject | Zink | ger |
| dc.subject | Zink-Eliminierung | ger |
| dc.subject | Sperm | eng |
| dc.subject | Epididymis | eng |
| dc.subject | Motility | eng |
| dc.subject | Zinc | eng |
| dc.subject | Maturation | eng |
| dc.subject.ddc | 610 | |
| dc.subject.swd | Nebenhoden | ger |
| dc.subject.swd | Spermium | ger |
| dc.subject.swd | Befruchtung | ger |
| dc.subject.swd | Motilität | ger |
| dc.title | Untersuchungen zur Eliminierung und Resorption von Zink aus Säugerspermatozoen während der Nebenhodenpassage | ger |
| dc.type | Dissertation | |
| dcterms.abstract | Während der Spermatogenese wird das Element Zink an die Sulfhydrylreste der Cysteine in den Mantelfaserproteinen der Spermienflagellen gebunden. So kann in den noch unreifen Mantelfasern die ungerichtete Ausbildung von Disulfidbrücken verhindert werden. Im Zuge der Spermatozoenreifung während der Nebenhodenpassage wird dieses Zink androgenabhängig zu einem hohen Prozentsatz wieder eliminiert. Die nun gerichtete Ausbildung von Disulfidbrücken ermöglicht die Versteifung der Mantelfasern. Diese Rigidität stellt die Voraussetzung zur progressiven Motilität dar, ohne die eine Fertilisierung der Eizelle im weiblichen Genitaltrakt nicht möglich ist. Da eine negative Korrelation zwischen dem Zinkgehalt von Flagellen und ihrer Motilität besteht (Henkel et al., 1999), hat die Zinkeliminierung während der Nebenhodenpassage eine entscheidende Bedeutung in der Entwicklung der Spermatozoen. Die vorliegende Arbeit untersucht die Mechanismen der epididymalen Zinkeliminierung sowie die an diesem Prozess beteiligten Komponenten und den Verbleib des eliminierten Zinks am System des Bullen, der Ratte und des Menschen. Mittels proteinchemischer Verfahren kann im bovinen System ein zinkbindendes 60 kDa-Protein als Albumin identifiziert werden. Ein 80 kDa-Protein mit zinkbindenden Eigenschaften bleibt unidentifiziert. Die Zinkbindungskapazität der fraktionierten Proteine ist dabei im Caput epididymidis am stärksten ausgeprägt. Atomabsorptionsspektralphotometrische Untersuchungen zeigen die höchsten flagellären Zinkwerte in den Spermien des Rete testis und eine Abnahme des Zinkgehalts zwischen Nebenhodenkopf und -körper. Durch Autometallographie kann eine epitheliale Zinkresorption im Nebenhodenschwanz nachgewiesen werden. Dort erfolgt auch die basale Anreicherung des Zinks. Am Zinkstoffwechsel scheint auch der Macrophage Migration Inhibitory Factor (MIF) beteiligt zu sein. Dieser ist ein Zytokin mit Oxidoreduktasecharakter und kommt unter anderem im Nebenhodenepithel sowie in den Vesikeln des Nebenhoden-Fluids der Ratte vor. MIF zeigt in den hier durchgeführten Untersuchungen sowohl in systemhomologer, als auch in rekombinanter Form in vitro eine Zink-eliminierende Wirkung auf Rattenspermatozoen des Caputs und der Cauda epididymidis und hat somit möglicherweise Einfluss auf den Reifungsprozess der Spermien im Nebenhoden. Lit.: Henkel R, Bittner J, Weber R, Hüther F, Miska W (1999). Relevance of zinc in human sperm flagella and its relation to motility. Fertil Steril 71: 1138-1143 | ger |
| dcterms.abstract | During spermatogenesis the element zinc is bound on sulfhydryls of the cysteins in the outer dense fibers (ODF) of the sperm flagellum. In this way the ODF-proteins are protected from oxidation to disulfids. During sperm maturation in the epididymis the zinc is removed again to a greater extend in dependence on androgens. Following this zinc elimiation the sulfhydryls are oxidised into disulfids to stiffen the ODFs of the sperm flagellum. This rigidity is required to get progressive motility to fertilise the ovum in the female genital tract. A negative correlation between zinc content of sperm flagella and motility is described (Henkel et al., 1999), so the elimination of zinc plays a essential role in the development of spermatozoa. This study aimed at investigating the mechanism of zinc elimination during epididymal transit and the following resorption of this element by the epithelial cells in bovine, rat and human system. By using proteinchemical methods, a zinc-binding 60 kDa-protein can be identified as bovine serum albumine. Another 80 kDa-protein with zinc-binding characteristics remains unknown. The strongest zinc binding capacity of the fractionated proteins can be detected in the caput epididymidis. Sperms of the rete testis show the highest flagellar zinc content, whereas a reduction of zinc is seen between the head and body of the epididymis, measured by atomic absorption spectrometry. A zinc resorption and basal enrichment by epithelial cells of the cauda epididymidis can be demonstrated by using autometallography. In zinc substance exchange, Macrophage Migration Inhibitory Factor (MIF) is a possible factor, too. It is a cytokine with characteristics of an oxidoreductase and exists in epididymal epithelia and vesikels of epididymal fluid. It can be demonstrated, that homologues and recombinant MIF releases in vitro a zinc elimination in rat sperms taken out of the caput and cauda epididymidis. However, MIF possibly plays a key role in epididymal maturation of the sperms. Lit.: Henkel R, Bittner J, Weber R, Hüther F, Miska W (1999). Relevance of zinc in human sperm flagella and its relation to motility. Fertil Steril 71: 1138-1143 | eng |
| dcterms.accessRights | open access | |
| dcterms.creator | Baldauf, Christina |